絕大多數(shù)蛋白質會通過與其它蛋白質的相互作用來維持適當?shù)纳锘钚?。利用Duolink，您可以檢測、定量以及可視化蛋白質-蛋白質的相互作用、單一目標蛋白質的表達水平以及翻譯后修飾的過程。相較于傳統(tǒng)蛋白質檢測方法，Duolink技術的優(yōu)勢在于：能夠充分利用抗體的選擇性（特異性）與核酸擴增的靈敏性，在蛋白質的天然狀態(tài)對其進行可視化檢測。

無需過表達蛋白質，可對單個相互作用進行可視化檢測

在內源水平定量檢測微弱的和瞬時性的相互作用

利用兩個一抗的結合獲得高特異性

通過信號放大獲得單分子級靈敏度

可利用標準的免疫熒光儀器進行結果分析

適用于細胞水平的高通量篩選

 

蛋白-蛋白相互作用

許多重要的生物過程是由蛋白-蛋白相互作用所形成的蛋白質復合物所決定的，比如DNA復制、轉錄、翻譯、剪接、分泌、細胞周期調控、信號轉導，以及中間代謝等過程。與其他蛋白質的相互作用也可能會改變蛋白自身的功能和活性?；趯α私饧膊∠嚓P信號通路的興趣，研究人員開始研究蛋白質與多種細胞組分進行相互作用的原理,確定蛋白質-蛋白質相互作用是瞬時的還是穩(wěn)定的則是至關重要的環(huán)節(jié).。使用Duolink可以讓你對穩(wěn)定、微弱及瞬時的內源性蛋白質相互作用進行可視化研究。

翻譯后修飾

蛋白質間的相互作用往往依賴一種或兩種蛋白質的修飾狀態(tài)。翻譯后修飾（post-translational modifications, PTM）是指蛋白質在核糖體中翻譯完成之后，在蛋白質合成過程中的共價及酶促修飾過程。涉及到調節(jié)功能和結構蛋白質組學研究的翻譯后修飾過程包括：磷酸化、糖基化、酰化、硫酸鹽化及泛素化。對翻譯后修飾進行歷史性分析需要用到多種技術，包括：凝膠電泳、質譜、高效液相色譜法和免疫組化。Duolink技術使您能夠在固定的細胞和組織中，對內源性修飾過程進行可視化的研究。 了解更多關于翻譯后修飾的內容請點擊此處。

低豐度蛋白質

在真實的疾病生物學研究中，對天然狀態(tài)的蛋白質進行研究至關重要。然而，給定樣品中的蛋白質濃度會有一個寬動態(tài)變化范圍。傳統(tǒng)的做法是，如果需要在天然狀態(tài)下對蛋白質進行研究，必需對目的蛋白質進行過表達、標記或遺傳修飾。使用Duolink可以讓你對單個蛋白質或蛋白質-蛋白質間相互作用的內源表達水平進行檢測。

蛋白質定位

蛋白質定位涉及蛋白質在細胞中存在位置的計算預測。在亞細胞水平了解蛋白質的定位，有利于更好地了解蛋白質功能、蛋白質相互作用機制，以及細胞信號轉導通路。研究內源蛋白質定位的傳統(tǒng)技術經常會出現(xiàn)脫靶結合及與其他蛋白質的交叉反應。Duolink能夠利用二抗系統(tǒng)，提高目的蛋白質的識別特異性和靈敏性。

數(shù)字化定量

在定量過程中，可以對細胞和組織的圖像進行分析。通過細胞核的自動檢測，以及細胞質大小的估算，研究者能夠對組織或細胞群中的蛋白質表達水平進行單細胞統(tǒng)計學分析。另外，研究人員還可以自定義研究目的區(qū)域——這一特征對組織樣品的研究特別適用。來源于奧林巴斯、徠卡、尼康或蔡司品牌顯微鏡的原始圖片（TIFF或JPG格式）可以導入數(shù)據(jù)分析系統(tǒng)，數(shù)據(jù)結果可以非常輕松地輸出為Microsoft Excel文件，以供進一步分析評估。